1.1. Что такое глютен, его качество и состав, и где содержится
Глютен или как еще называют клейковина, является представителем подгруппы белков, это смесь запасающих белковых аминокислот, ферментов и различного рода пептидов, которые придают клейкость и пышность мучным изделиям и тесту. Они содержатся в многочисленных видах круп злаковых культур: ячменной, ржаной, пшеничной и их разделяют на две категории: глютенин и глиадин. При совмещении муки с любой из жидкостей (вода, сыворотка, кефир, молоко) молекулы белковых соединений создают специальную клеящую основу, которая образует сцепку друг с другом, обеспечивая тем самым эластичность массе. В совокупности с дрожжами глютен придаёт тесту способность подниматься и быть воздушным.
Количество клейковины определяет уровень качества муки: чем выше её содержание, тем ценнее сорт муки, ведь клейковина во многом определяет хлебопекарные качества муки, а, следовательно, вкус и качество готовых изделий.
Главным плюсом вещества является улучшение свойств муки в различных видах представителей злаковых культур. Отсутствие смеси ферментов белкового происхождения, пептидов и аминокислот, которые являются основой глютенов, приведет к тому, что замешанное из муки тесто окажется бесформенной и безвкусной массой.
Минусом глютенов, как принято считать в настоящее время, является особенность воздействовать на организм человека в виде непереносимости. Современная медицина при изучении свойств клейковины, обнаружила ряд заболеваний, вызванных употреблением вещества в пищу. О том, таково ли это воздействие на самом деле, мы планируем разобраться в рамках этого доклада далее.
Готовые мучные изделия из муки, богатой на глютен, хранятся дольше, при этом не плесневея и не засыхая. Данный белок содержит в составе 18 незаменимых аминокислот, которые неспособны синтезироваться в организме самостоятельно [6].
В их числе:
- Метионин – аминокислота, принимающая участие в синтезе гемоглобина;
- Лизин – аминокислота, необходимая для роста и развития почти всех тканей, обладает противовирусным действием;
- Треонин – липотропное вещество, аминокислота, поддерживающая нормальную функциональность ЖКТ (желудочно-кишечного тракта).
Другие аминокислоты, содержащиеся в клейковине: аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, цистеин+цистин, глютаминовая кислота, глицин, гистидин, изолейцин, лейцин, фениланин, пролин, серия, триптофан, тирозин, валин [3].
До настоящего времени не разрешены вопросы, от каких причин зависит совокупность физических свойств, определяющих качество клейковины, какими особенностями состава или внутреннего строения характеризуется «нормальная», «слабая», «крепкая», «крошащаяся» и другие разновидности клейковины. Решением таких вопросов занимались многие ученые для того, чтобы, установив надежные аналитические показатели, с помощью которых можно было бы определять качество клейковины и связанную с ним «силу» муки, а также выяснив природу качественных различий клейковинного белка, сознательно воздействовать на зерно в процессе его созревания, хранения и переработки, тем самым изменять качество клейковины в желательном направлении.
Некоторые исследователи пытались найти чисто химические различия в составе белков, выделенных из образцов муки, резко отличавшихся друг от друга по своим хлебопекарным качествам. Так, еще в 1916 году Блиш (Blish, 1916) сравнивал аминокислотный состав препаратов глиадина и глютенина, а также непосредственно сырой клейковины из двух образцов «сильной» и «слабой» муки. Заметных различий в содержании аминокислот – цистина, аргинина, гистидина и лизина – в исследованных препаратах обнаружить не удалось.
Кросс и Свейн (Cross, Swain, 1924) провели аналогичную работу, сравнив аминокислотный состав препаратов глиадина и глютенина, выделенных непосредственно из сырой клейковины, отмытой из четырех образцов муки, заметно различавшихся по хлебопекарной оценке. Содержание гистидина, цистина, аргинина, лизина, тирозина, триптофана, различных фракций гуминов и аммиака оказалось практически одинаковым в белках из муки разной «силы».
Значительно позднее Пенс, Мичем, Эльдер, Льюис, Снелл и Олкотт (Pence, Mecham, Elder, Lewis, Snell, Olcott, 1950) исследовали с помощью современной микробиологической методики аминокислотный состав лиофилизированной клейковины из 17 образцов американских пшениц различного хлебопекарного качества. Определялось содержание следующих аминокислот в клейковине: аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, цистеин+цистин, глютаминовая кислота, глицин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фениланин, пролин, серия, треонин, триптофан, тирозин, валин. Эта обстоятельная работа подтвердила старые данные Блиша и Кросса и Свейна: различия в аминокислотном составе клейковины из муки разного качества не превышала допустимой ошибки метода [7].
Экспериментально доказано, что окислительно-восстановительные условия среды оказывают большое влияние на активность протеолитических ферментов зерна, которые активируются определенными восстановителями (цистеин, глютатион) и ингибируются окислителями.
Протеолиз играет большую роль в следующих процессах в организме:
- расщепление до аминокислот белков пищи благодаря действию на них пищеварительных ферментов в желудке и тонкой кишке;
- расщепление собственных белков организма в процессе метаболизма;
- образование ферментов, гормонов и биологически активных пептидов из их неактивных предшественников;
- в растениях протеолиз участвует в мобилизации запасных белков семян при прорастании [8].
Таким образом, вне зависимости от физико-механических свойств клейковины, аминокислотный состав в ней практически одинаковый. В рамках данного исследования это означает, что не зависимо от источника получения клейковины, в ней содержится определенное количество аминокислот, в том числе и незаменимых, которые необходимы человеку. А окислительно-восстановительные реакции среды влияют на активность ферментов зерна.
1.2. Проявления непереносимости глютена
Целиакия – (болезнь Ги-Гертера – Гейбнера, глютенэнтеропатия, кишечный инфантилизм) хроническое и прогрессирующее заболевание, характеризующееся диффузной атрофией слизистой оболочки тонкой кишки, которая развивается в результате непереносимости белка (глютена) клейковины злаков. Тяжесть заболевания оценивается в зависимости от выраженности синдрома мальабсорбции и продолжительности болезни. Эпидемиология. Полные сведения о встречаемости глютенчувствительной энтеропатии (ГЭ) отсутствуют, так как тяжесть болезни широко варьирует, и у многих больных с типичными изменениями слизистой оболочки тонкой кишки клинические проявления практически отсутствуют или минимальны
Хотя ранее называлась только одна негативная особенность воздействия глютенов на здоровье человека в виде диареи. На сегодня медики утверждают: в 40 % проблем связанных с желудочно-кишечным трактом, истинной причиной болезней является именно негативное воздействие глютенов. И это не смотря на содержащийся в клейковине Треонин, который поддерживает нормальную функциональность ЖКТ. К наиболее частым симптомам, сопровождающим повышенную восприимчивость к глютенам, можно отнести:
- Болевые проявления в области живота.
- Повышенный метеоризм, вздутость.
- Затяжная диарея.
- Тошнота, плохой аппетит.
Дополнительными симптомами является:
- Изменения кожного покрова: покраснение, сыпь.
- Экзема.
- Эритема [2].
Предположения о вреде этого белка начались после регистрации случаев его непереносимости желудками некоторых людей. По какой-то причине, их организм стал воспринимать этот белок как нечто чужеродное и вырабатывать антитела. Наша задача – разобраться в этих причинах.
Стенки кишечника человека выстланы множеством ворсинок. Ворсинки играют большую роль во всасывании и усвояемости питательных веществ, поступающих с пищей, так что при нарушении их функции снижаются иммунные силы организма и токсины, попадающие в кровь, не проходят достаточного обезвреживания.
Глютен раздражает ворсинки кишечника, что мешает ему выполнять свои прямые функции: защитную и всасывающую. Попросту сглаживая ворсинки, белок оказывает накопительное действие, что, в конце концов, приводит к общей интоксикации организма. Принимаемые витамины и БАДы не оказывают никакого действия, потому что не могут усвоиться.
Также глютен имеет свойство вызывать привыкание. Когда белок расщепляется в желудке на более низкомолекулярные составляющие, формируются пептиды – так называемые глютеиновые экзорфины. По структуре они схожи с мощными наркотическими веществами опиумом и морфием, так что влияние их на мозг также схоже. Формируется определенная глютеновая зависимость, ведь так мозг понимает удовольствие и требует его больше и больше.
С течением времени организм не только не приспосабливается к чужеродному белку (не применимо к детской аллергии), но и начинает воспринимать его еще хуже. Это касается людей, чей возраст перешагнул 40 лет. Учёные обнаружили, что после сорока лет у человека возрастает чувствительность к этому компоненту и риск возникновения болезней тоже. Начиная с этого возраста, врачи рекомендуют понемногу исключать из рациона такие продукты, несмотря на то, есть у вас аллергия или чувствительность или нет [3].
Дэвид Перлмуттер — член Американской коллегии питания, невролог первой категории. Получил множество профессиональных наград, включая премии American College of Nutrition и Linus Pauling за исследования в области неврологии. Его статьи регулярно печатаются в медицинских изданиях. Выступает по всему миру с лекциями и мастер-классами о системе здоровья. Его книга «Еда и мозг» стала бестселлером 2013 года по версии New York Times. В ней доктор Дэвид Перлмуттер изложил новый взгляд на связь здоровья и продуктов питания. По результатам исследований, который провел Дэвид и его команда, глютен – это самый опасный белок для мозга, он содержится в пшенице, ржи, ячмене и во всех производных от этих продуктов. Дэвид Перлмуттер считает, что глютен и глюкоза вызывают в организме воспаленное состояние мозга, о котором может не подозревать, так как в клетках мозга нет нервных окончаний. Неконтролируемое воспаление приводит к потере памяти, повышает риск развития неврологических заболеваний вплоть до развития болезней Паркинсона и Альцгеймера, а также целый спектр тяжелых заболеваний. На момент написания его книги архив Национальной медицинской библиотеки США содержал 884 статьи, посвященные исследованиям влияния глютена на здоровье человека. Обнаружена связь более чем с 200 болезнями, среди которых такие, как диабет, рак, сердечно-сосудистые заболевания и даже бронхиальная астма [4. Стр. 5].
1.3. Степени непереносимости глютена
Их можно выделить три.
1) Целиакия – крайняя непереносимость глютена. Выявляется обычно в младенческом возрасте, когда вводят первый прикорм в виде овсяной или манной каши.
Заболевание относится к разряду аутоиммунных и наследственных. Эту болезнь заподозрили уже давно и прозвали «кишечным инфантилизмом». У детей проявляется истощением, диареей, анемией и отставанием в развитии. К сожалению, этот диагноз пожизненный, поэтому таким людям приходится контролировать свою еду всю жизнь. Хотя радует факт, что встречается заболевание не так уж часто – болеет всего 1% населения.
Симптомы целиакии:
- Снижение массы тела;
- Ухудшение аппетита;
- Жидкий стул (диарея);
- Повышенная утомляемость;
- Анемия (из-за нехватки железа, которое не усваивается);
- Тошнота, рвота;
- Боль в животе;
- Гиповитаминоз.
2) Аллергия на глютен. В этом случае глютен выступает аллергеном, а не неопознанным объектом. Симптомы схожи с обычной аллергией и присутствуют они в основном у детей (с возрастом пропадают). Устраняет аллергию безглютеновая диета.
Признаки того, что у вас аллергия на глютен:
- Нарушения стула (как запоры, так и диареи);
- Присутствие жировых следов в кале;
- Метеоризм и вздутие живота;
- Уменьшение массы тела;
- У детей цвет кала становится светлым и сероватым;
- Частые переломы как следствие нехватки витаминов.
3) Повышенная чувствительность выражается не так ярко, как целиакия или аллергия, но тоже имеет свои неприятные последствия в виде слабости, вздутия живота, плохого стула и другими, схожими с проявлением аллергии симптомами.
1.4. Способы диагностирования непереносимости глютена
Для диагностирования целиакии, глютенчувствительной энтеропатии (ГЭ) обязательные лабораторные исследования.
Однократно: общий анализ крови, ретикулоциты, сывороточное железо, ферритин, общий анализ мочи, копрограмма, бактериологическое исследование кала, гистологическое исследование биоптата, сывороточные иммуноглобулины, холестерин крови, общий белок и белковые фракции. Обязательные инструментальные исследования.
Однократно: УЗИ печени, желчных путей и поджелудочной железы.
Двукратно: эзофагогастродуоденоскопия и прицельная биопсия слизистой оболочки из дистального отдела двенадцатиперстной или тощей кишки.
Ввиду того, что патогномоничные признаки ГЭ практически отсутствуют, для диагностики болезни можно использовать следующие критерии:
1) подтверждение синдрома мальабсорбции с помощью клинических, биохимических и функциональных методов исследования;
2) соответствующие изменения слизистой оболочки тонкой кишки, полученные при помощи биопсии;
3) доказанный гистологически эффект безглютеновой листы: полное или значительное восстановление слизистой оболочки при повторных биопсиях, проведенных через 3-6 месяцев;
4) выявление антител к глиадину;
5) провокационные тесты: немедленное усиление диареи и стеатореи после приема 30-50 г глютена [9].
Аллергию и непереносимость глютена можно протестировать с помощью метода экспресс-диагностики Фолля .
В кинезиологии применяется мануальное мышечное тестирование с применением нозода «глютен».
